ANN ARBOR, Michigan.—Al igual que los adolescentes en una fiesta de graduación las proteínas van acompañadas de chaperonas cuya tarea es impedir las relaciones indeseables entre individuos inmaduros. Y, al nivel molecular al igual que en el gimnasio de la escuela secundaria, es una tarea que habitualmente requiere mucha energía. En una nueva investigación los científicos de la Universidad de Michigan y del Instituto Médico Howard Hughes han descubierto cómo una chaperona de proteína llamada HdeA, que ayuda a proteger bacterias como la notoria Eschericia coli de los ataques de los ácidos estomacales, ahorra energía al tiempo que impide que las proteínas formen grumos destructivos.

La investigación se describe en un artículo publicado en Internet (FECHA) en Proceedings of the National Academy of Sciences.

Las proteínas en bacterias que causan enfermedades, como la E. coli, se despliegan cuando caen en el ácido estomacal después que las ingieren, accidentalmente, los humanos y otros animales. Este despliegue detiene el funcionamiento de las proteínas y podría significar la destrucción para la bacteria si la chaperona HdeA no lo impidiera. La HdeA funciona ligándose de manera muy estrecha a las proteínas desplegadas mientras las bacterias estén en el estómago. Sujetándose a las proteínas bacteriales la chaperona les impide entreverarse, como adolescentes que bailan apretados, un entrelazamiento que podría matar a la bacteria.

Los investigadores descubrieron cómo la HdeA es capaz, luego, de liberar a las proteínas desplegadas a medida que las bacterias pasan al intestino delgado de manera que las proteínas puedan plegarse nuevamente en lugar de formar grumos.

“La HdeA usa un mecanismo único de liberación gradual”, dijo Tim Tapley, investigador doctorado que encabezó el estudio. “Si las proteínas quedaran sueltas todas a la vez probablemente se entreverarían en grumos y eso mataría a las bacterias. Lo que encontramos, en cambio, es que la chaperona HdeA las suelta gradualmente lo cual hace más probable que vuelvan a plegarse de forma apropiada en lugar de agrumarse”.

Mientras que la mayoría de las chaperonas moleculares consumen grandes cantidades de energía celular para cumplir su función la HdeA, en cambio, usa la energía disponible en el ambiente en que se encuentra.

“De esta forma la HdeA es, un poco, como una máquina que funciona con energía del viento, excepto que en lugar de aprovechar el viento la HdeA usa la energía que proviene de los cambios de pH en el entorno ambiental a medida que la bacteria pasa del ambiente ácido del estómago al ambiente levemente alcalino del intestino delgado”, dijo James Bardwell, en cuyo laboratorio se realizó este trabajo. Bardwell es profesor de biología molecular, celular y del desarrollo y de química biológica, además de investigador del Instituto Médico Howard Hughes.

Tapley y Bardwell tuvieron la asistencia de la especialista investigadora Sumita Chakraborty, la profesora asociada Ursula Jakob, y de Titus Franzmann, investigador doctorado del laboratorio de Stefan Walter. La investigación fue financiada, en parte, por el Instituto Médico Howard Hughes y los Institutos Nacionales de Salud.

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